Білки як високомолекулярні сполуки.
Білки як високомолекулярні сполуки.
Опрацювавши тему, ви зможете:
наводити приклади
· білків;
характеризувати
· хімічні властивості білків (гідроліз, кольорові реакції);
· біологічну роль білків
оцінювати
· біологічне значення білків
розвязувати проблему
· власного раціонального харчування на основі знань про білки
робити висновки
· про властивості білків на підставі їхньої будови та на основі спостережень.
Теорія
1. Поняття про білки
Білки — природні високомолекулярні речовини (полімери), що складаються із залишків амінокислот.
Амінокислотні залишки сполучені в макромолекулах білків пептидною групою −NH−CO−, тому білки відносять до поліпептидів.
До складу білків входять двадцять амінокислот будови NH2−C|H−COOHR.
Амінокислотні залишки сполучаються у макромолекули білків у різній послідовності. Число амінокислотних залишків в молекулах теж може бути різним. Тому різноманіття білків практично безмежно. Кожен організм на Землі має свій власний неповторний набір білків.
2. Будова білкової молекули
Білкові молекули можуть містити від одного до декількох сотень і навіть тисяч амінокислотних залишків, тому їх відносні молекулярні маси змінюються від десятків тисяч до декількох мільйонів. Так, відносна молекулярна маса гемоглобіну дорівнює: 68000, яєчного білка — 44000, а вірусу грипу — 32000000.
Властивості білка в першу чергу визначаються порядком сполучення амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу.
Послідовність амінокислотних залишків в макромолекулі називається первинною структурою білка.
Первинна структура
Вторинна структура
Третинна структура
Четвертинна структура
Існують вторинна (спіраль) і третинна (клубок) структури білкових молекул. Вони утворюються в результаті внутрішньомолекулярної взаємодії частин поліпептидного ланцюга.
Кілька білкових молекул можуть сполучатися одна з одною і утворювати четвертинну структуру.
3. Фізичні властивості білків
Розчиність
За здатністю розчинятися білки діляться на розчинні (глобулярні) і нерозчинні ( фібрилярні). До розчинних відноситься білок курячого яйця. Не можуть розчинятися білки вовни, пір'я, нігтів.
4. Хімічні властивості білків
1. Денатурація
Денатурація — руйнування просторової структури білка.
Вона відбувається при нагріванні білків, під дією радіоактивного випромінювання, деяких хімічних речовин (кислот, лугів, солей важких металів). При денатурації білки змінюють свої властивості і втрачають біологічну активність, незважаючи на те, що їх первинна структура зберігається.
Прикладом денатурації служить зміна яєчного білка при нагріванні
2.Кольорові реакції
Присутність білка у розчині можна виявити за допомогою якісних реакцій, в результаті яких утворюються забарвлені продукти.
б) Інша кольорова реакція на білки — ксантопротеїнова. Для її проведення до розчину білка при нагріванні треба додати концентровану нітратну кислоту. Утворюється жовтий осад. Якщо після охолодження в пробірку долити розчин лугу або концентрований розчин аміаку, то з'явиться оранжеве забарвлення.
3. Гідроліз – розпад білка на амінокислоти.
Відбувається під дією кислот та лугів при нагріванні. В організмі — в процесі травлення, під дією ферментів.
5. Функції білків
У кожному живому організмі міститься велика кількість білків, які виконують ряд найважливіших функцій.
Білки входять до складу цитоплазматичної мембрани, цитоплазми, органоїдів і тим самим виконують будівельну функцію в живих організмах.
Всі біохімічні реакції в організмах протікають за участю ферментів. Ферменти — це білки-каталізатори. Отже, білки в живих організмах виконують каталітичну функцію. Прикладами таких каталізаторів можуть бути травні ферменти, що беруть участь в перетравленні їжі: пепсин, ліпаза, амілаза, мальтаза.
Найважливіша функція білків — захисна. Особливі білки — антитіла і антитоксини — беруть участь у формуванні імунітету. Антитіла знешкоджують бактерії, що проникли в організм, а антитоксини нейтралізують їх отрути.
Білок гемоглобін виконує транспортну функцію. Він переносить кисень від органів дихання до тканин.
Рухова функція деяких білків забезпечує скорочення м'язів і всі рухи живих організмів.
При нестачі їжі білки можуть виконувати енергетичну функцію. При розщепленні 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії.
Білки виконують сигнальну, рецепторну, регуляторну та інші функції.
Тест
1. До розчину білка в пробірці добавили такий самий об’єм розчину лугу й кілька крапель розчину купрум(ІІ) сульфату, реакційна суміш набула фіолетового кольору. Це свідчить про те, що в молекулі білка є (1Б):
А)дисульфідні зв’язки
Б)фрагменти молекул ароматичних амінокислот
В)фрагменти молекул ненасичених амінокислот
Г)пептидні зв’язки
2. Під час практичної роботи учень мав визначити вміст пробірки. Коли до порції розчину з пробірки учень добавив такий самий об’єм розчину лугу й кілька крапель розбавленого розчину купрум (ІІ) сульфату, реакційна суміш набула фіолетового кольору. Під дією концентрованої нітратної кислоти на іншу порцію цього самого розчину утворився осад жовтого кольору. Учень дійшов висновку, що в пробірці був розчин( 1б):
А) гліцеролу
Б) етанолу
В) білка курячого яйця
Г) виноградного цукру
3. Укажіть характерну ознаку реакції білка з концентрованою нітратною кислотою(1Б):
А) поява жовтого забарвлення
Б) утворення осаду червоного кольору
В) утворення шару срібла
Г) утворення розчину синього кольору
4. Укажіть, за допомогою якої реакції можна довести наявність пептидного зв’язку в молекулі білка(1Б):
А)ксантопротеїнова
Б)реакція «срібного дзеркала»
В)гідроліз
Г)біуретова
5. Позначте правильне закінчення твердження: «Між залишками амінокислот у молекулі дипептиду існує…»(1Б)
А)один водневий зв’язок
Б)два водневі зв’язки
В)дві пептидні групи
Г)одна пептидна група
6. Установіть відповідність між структурою молекули білка та характером хімічного зв’язку, що визначає її утворення (4Б):
Первинна Вторинна Третинна Четвертинна
міжмолекулярна взаємодія
водневий зв’язок
пептидний зв’язок
дисульфідні мостики
7. Який об’єм кисню потрібний для спалювання 90 г етиламіну?(2Б)